Os aminoácidos conferem várias funções para as proteínas, e muita química interessante ocorre em poucos resíduos. Muitos resíduos hidrofóbicos como a valina e leucina tem um grande papel – eles não gostam de água, e ajudam a proteína a enovelar; mas a grande parte da catálise ocorre em poucos locais reacionais. Dois destes são a cisteina, e seu irmão raro, selenosisteína.
Indo para baixo na tabela periódica, as coisas ao mesmo tempo mudam e permanecem a mesma. Um cloro age muito como um bromo, que age muito parecido com um iodo, mas existem diferenças distintas em como eles reagem. Só adicionando um traço de iodeto de potássio em algumas reações com um carbono clorado irão apressar as coisas consideravelmente – o iodo é tanto um melhor nucleófilo e um grupo doador se comparado com o cloro.
Descer em um grupo pode ter alguns efeitos bonitos – a serina, que tem um -CH2-OH, é menos reativa do que seu par sulfurado, a cisteína, que tem um -CH2-SH. Continue descendo e você terá a selenocisteína, que tem -CH2-SeH. Um nucleófilo superlativo.

Selênio é raro e fedido, e não encontrará muitas selenoproteínas na natureza. Embora quando você encontra, a evolução terá visto que o selênio tem a sua força – como em sua reação com o composto anti-câncer encontrado no curry, a curcumina.
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